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« Cryptochrome » : différence entre les versions

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Structure et activation du cryptochrome par photoréduction : introduction de la parenté évolutive avec les photolyases
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Les cryptochromes absorbent la lumière bleue et modifient la croissance chez le végétal en fonction de l'éclairement et de la [[photopériode]]. Ils jouent ainsi le rôle d'intermédiaire entre l'éclairement et la croissance de la plante. Chez les animaux, les cryptochromes agiraient sur l’horloge biologique interne, et seraient peut être utiles à la magnétoréception chez les migrateurs.
Les cryptochromes absorbent la lumière bleue et modifient la croissance chez le végétal en fonction de l'éclairement et de la [[photopériode]]. Ils jouent ainsi le rôle d'intermédiaire entre l'éclairement et la croissance de la plante. Chez les animaux, les cryptochromes agiraient sur l’horloge biologique interne, et seraient peut être utiles à la magnétoréception chez les migrateurs.


== Structure et activation du cryptochrome par photoréduction ==
== Structure, évolution et mécanisme ==
Au niveau chimique, le cryptochrome est une [[flavoprotéine]] provenant de l’expression de deux gènes : cry1 et cry2. Il dérive d’une autre protéine : la [[photolyase]]. Cette enzyme est utile à la réparation de l’ADN, mais le cryptochrome n’a pas conservé cette propriété. Néanmoins, tout comme la photolyase, il est activé par le processus de photoréduction. Le cofacteur [[FAD]] ([[Flavine Adénine Dinucléotide]]), qui est initialement sous la forme oxydée, passe à l’état excité après absorption de photons de lumière bleue. S’ensuit un transfert d'électron entre la FAD et les trois [[tryptophane]]s (acides aminés) du cryptochrome. Pendant ces réactions, des paires radicalaires se forment et la FAD passe à son état réduit. Le crytpochrome est activé et peut être sensible à un champ magnétique extérieur. Ceci serait la première étape de la transduction, c’est-à-dire la conversion par la cellule d’un signal, ici magnétique, en un autre.
Au niveau biochimique, les cryptochromes sont des [[flavoprotéine|flavoprotéines]] provenant de l’expression de deux gènes : cry1 et cry2. Ils appartiennent à une grande famille de protéines qui sont tous des photorécepteurs à la lumière bleue qu'ils captent par l'intermédiaire de leur cofacteur FAD. En plus des cryptochromes, cette famille contient aussi les [[Photolyase|CPD-photolyases]] qui sont des enzymes de [[Réparation de l'ADN|réparation]] de lésions induites dans l'ADN par les [[Ultraviolet|UV]] et dont ils sont très proches en termes de [[Séquence biologique|séquence]] et de [[Structure des protéines|structure]]. Cette parenté proche indique qu'ils ont évolué à partir d'un ancêtre commun, mais les cryptochromes n’ont pas conservé cette activité de réparation de l'ADN. Néanmoins, tout comme les photolyases, ils sont activés par un processus de photoréduction. Le cofacteur [[FAD]] ([[Flavine Adénine Dinucléotide]]), qui est initialement sous la forme oxydée, passe à l’état excité après absorption de photons de lumière bleue. S’ensuit un transfert d'électron entre la FAD et les trois [[tryptophane]]s (acides aminés) du cryptochrome. Pendant ces réactions, des paires radicalaires se forment et la FAD passe à son état réduit. Le crytpochrome est activé et peut être sensible à un champ magnétique extérieur. Ceci serait la première étape de la transduction, c’est-à-dire la conversion par la cellule d’un signal, ici magnétique, en un autre.


== Rôle dans la magnétoréception ==
== Rôle dans la magnétoréception ==

Version du 3 octobre 2018 à 14:08

Structure cristalline d'un domaine protéique du cryptochrome CRY1 d’Arabidopsis thaliana.

Les cryptochromes (du grec κρυπτό χρώμα krupto chroma, qui signifie, « couleur cachée ») sont des flavoprotéines impliquées dans les rythmes circadiens des plantes et des animaux et dans la détection du champ magnétique chez un certain nombre d'espèces. La dénomination « cryptochrome » a été proposée sur la base d'un jeu de mots combinant la nature cryptique du photorécepteur et les organismes cryptogames sur lesquels de nombreuses études de la lumière bleue ont été faites.

Les cryptochromes ont été initialement détectés chez un végétal, l’arabette des dames (plante épigée). Ils sont aussi présents chez les animaux (la souris, les oiseaux), chez les insectes (la drosophile), ainsi que chez l'homme. Ils sont situés majoritairement dans les cellules ganglionnaires de la rétine, et plus ou moins nombreux selon les espèces ; leur nature et fonction diffèrent également.

Les cryptochromes absorbent la lumière bleue et modifient la croissance chez le végétal en fonction de l'éclairement et de la photopériode. Ils jouent ainsi le rôle d'intermédiaire entre l'éclairement et la croissance de la plante. Chez les animaux, les cryptochromes agiraient sur l’horloge biologique interne, et seraient peut être utiles à la magnétoréception chez les migrateurs.

Structure, évolution et mécanisme

Au niveau biochimique, les cryptochromes sont des flavoprotéines provenant de l’expression de deux gènes : cry1 et cry2. Ils appartiennent à une grande famille de protéines qui sont tous des photorécepteurs à la lumière bleue qu'ils captent par l'intermédiaire de leur cofacteur FAD. En plus des cryptochromes, cette famille contient aussi les CPD-photolyases qui sont des enzymes de réparation de lésions induites dans l'ADN par les UV et dont ils sont très proches en termes de séquence et de structure. Cette parenté proche indique qu'ils ont évolué à partir d'un ancêtre commun, mais les cryptochromes n’ont pas conservé cette activité de réparation de l'ADN. Néanmoins, tout comme les photolyases, ils sont activés par un processus de photoréduction. Le cofacteur FAD (Flavine Adénine Dinucléotide), qui est initialement sous la forme oxydée, passe à l’état excité après absorption de photons de lumière bleue. S’ensuit un transfert d'électron entre la FAD et les trois tryptophanes (acides aminés) du cryptochrome. Pendant ces réactions, des paires radicalaires se forment et la FAD passe à son état réduit. Le crytpochrome est activé et peut être sensible à un champ magnétique extérieur. Ceci serait la première étape de la transduction, c’est-à-dire la conversion par la cellule d’un signal, ici magnétique, en un autre.

Rôle dans la magnétoréception

L'expérience qui a formellement prouvé le caractère indispensable des cryptochromes dans la magnétoréception a été effectuée sur des drosophiles : celles-ci ont été mises en présence d'un tube auquel on avait appliqué un champ magnétique de l'ordre de 500 micro Teslas. L’expérience a été appliquée sur des drosophiles génétiquement déficientes en cry1, le gène codant les cryptochromes. Celles-ci n'ont pas répondu au champ magnétique, sous l’influence du spectre lumineux complet, contrairement aux autres. Ceci montre que les cryptochromes sont les protéines qui permettent de capter le champ magnétique, en présence du spectre lumineux complet.

Une autre expérience montre l’implication des cryptochromes dans la migration chez les oiseaux : on a étudié l’expression du gène cry1 chez deux espèces de passereaux. Le gène s’exprime chez le passereaux migrant la nuit (Sylvia borin), mais pas chez l’autre espèce sédentaire (Taeniopygia guttata). Ce gène est donc éventuellement utile aux phénomènes migratoires.

Il a été remarqué cependant que les photorécepteurs peuvent être perturbés par certaines hyperfréquences. En effet, celles de la téléphonie mobile, pourraient expliquer la désorientation et donc la dépopulation des abeilles.

Bibliographie

  • (fr) Henri Brugère, La magnétoréception, un nouveau chapitre de la physiologie sensorielle, Alfort, Ecole nationale vétérinaire d'Alfort (mémoire vétérinaire), 2009, Tome 162, p.117-124, [lire en ligne (page consultée le 14/05/2014)]
  • (fr) Henri Brugère, « Comment les animaux perçoivent les champs magnétiques », SCIENCE... et pseudo-sciences, avril - juin 2009 , [lire en ligne (page consultée le 14/05/2014)]
  • (fr) Donald Voet, Judith G. Voet (trad. Guy Rousseau, Lionel Domenjau), Biochimie, De Boeck Université, 2005, 2e éd., (ISBN 2-8041-4795-9) [lire en ligne (page consultée le 14/05/2014)], Partie V, chap 30 : Réplication, réparation et recombinaison de l'ADN.
  • (en) Ilia Solov'yov, Klaus Schulten, « Cryptochrome and Magnetic Sensing », Theoretical and computational biophysics group, janvier 2014 [lire en ligne (page consultée le 14/05/2014)]
  • (en) Sasha Herriman, « Study links bee decline to cell phones », CNN Europe, Edition international, 30 juin 2010 [lire en ligne]