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La '''tyrosine''' (abréviations [[Union internationale de chimie pure et appliquée|IUPAC]]-[[Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire|IUBMB]] : '''Tyr''' et '''Y''') est un [[Acide aminé|acide {{nobr|α-aminé}}]] dont l'[[Énantiomérie|énantiomère]] <small>L</small> est l'un des [[Acide aminé protéinogène|{{unité|22|acides}} aminés protéinogènes]], [[Code génétique|encodé]] sur les [[Acide ribonucléique messager|ARN messagers]] par les [[codon]]s UAU et UAC. Elle est caractérisée par un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[Phénol (groupe)|phénol]] dont l'[[hydroxyle]] est légèrement [[acide]]. Elle n'est pas [[Acide aminé essentiel|essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|humain]] mais peut néanmoins être [[Biosynthèse|produite]] en quantité insuffisante par l'organisme dans certains cas particuliers, nécessitant alors un apport [[Alimentation humaine|alimentaire]].
La '''tyrosine''' (abréviations [[Union internationale de chimie pure et appliquée|IUPAC]]-[[Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire|IUBMB]] : '''Tyr''' et '''Y''') est un [[Acide aminé|acide {{nobr|α-aminé}}]] dont l'[[Énantiomérie|énantiomère]] <small>L</small> est l'un des 20 [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]] standard, [[Code génétique|codé]] sur les [[Acide ribonucléique messager|ARN messagers]] par les [[codon]]s UAU et UAC. Sa [[chaîne latérale]] comporte un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[Phénol (groupe)|phénol]] dont l'[[hydroxyle]] est légèrement [[acide]] ([[Constante d'acidité|pKa]] = 9,76 <ref>{{Article|langue=en|prénom1=Gerald|nom1=Platzer|prénom2=Mark|nom2=Okon|prénom3=Lawrence P.|nom3=McIntosh|titre=pH-dependent random coil 1H, 13C, and 15N chemical shifts of the ionizable amino acids: a guide for protein pK a measurements|périodique=Journal of Biomolecular NMR|volume=60|numéro=2-3|date=2014-09-20|issn=0925-2738|issn2=1573-5001|doi=10.1007/s10858-014-9862-y|lire en ligne=https://doi.org/10.1007/s10858-014-9862-y|consulté le=2018-09-11|pages=109–129}}</ref>). Cet acide aminé n'est pas [[Acide aminé essentiel|essentiel]] chez les [[Mammifère|mammifères]] mais peut néanmoins être [[Biosynthèse|produit]] en quantité insuffisante par l'organisme dans certains cas particuliers, nécessitant alors un apport [[Alimentation humaine|alimentaire]].


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== Biosynthèse ==
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Chez les mammifères, elle est [[Biosynthèse des protéines|synthétisée]] par [[hydroxylation]] de la [[phénylalanine]], catalysée par la [[phénylalanine hydroxylase]], sauf dans un cas, plus ou moins marqué de [[phénylcétonurie]] (maladie résultant d'une accumulation de phénylalanine dans le sang, due à une réduction de l'activité hydroxylase). {{Référence nécessaire|Elle est donc indispensable, en présence de [[phénylalanine]]}}, et se trouve être un marqueur signifiant de la présence de [[phénylalanine]] dans l'environnement.


Chez les plantes et la plupart des microorganismes, la tyrosine est produite à partir du préphénate, un [[métabolite]] intermédiaire de la [[voie du shikimate]]. Le [[Acide préphénique|préphénate]] subit une [[décarboxylation]] oxydative pour donner du ''p''-hydroxyphénylpyruvate, qui est ensuite soumis à une [[transamination]] pour donner de la tyrosine et du [[Acide alpha-cétoglutarique|2-cétoglutarate]].
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Le noyau aromatique de la tyrosine (ou parahydroxy phénylalanine) comprend un groupement hydroxyl qui rend sa chaine latérale moins hydrophobe que celle de la phénylalanine (mais la tyrosine est un acide aminé nettement moins soluble dans l'eau que la phénylalanine). Le groupement phénol (benzène+hydroxyle) lui confère une absorption dans l'UV à {{unité|277|nm}}
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== Modifications biochimiques ==
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Version du 11 septembre 2018 à 17:06

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Cet article traite essentiellement des aspects humains alors que le sujet est plus large. Il s’agit d’anthropocentrisme ().

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Tyrosine

L ou S(–)-tyrosine


D ou R(+)-tyrosine
Identification
Nom UICPA acide (S)-2-amino-3-(4-hydroxyphényl)propanoïque
Synonymes

Y, Tyr

No CAS 556-03-6 (racémique)
60-18-4 (L) ou S(–)
556-02-5 (D) ou R
No ECHA 100.000.419
No CE 200-460-4
DrugBank DB00135
PubChem 6057
ChEBI 18186
FEMA 3736
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule C9H11NO3  [Isomères]
Masse molaire[2] 181,188 5 ± 0,009 1 g/mol
C 59,66 %, H 6,12 %, N 7,73 %, O 26,49 %,
pKa 2,2 pour l'acide ; 9,11 pour la base et 10,07 pour le groupement phénol [1]
Propriétés physiques
T° fusion 343 °C (décomposition) [1]
Solubilité 479 mg·l-1 (eau,25 °C) [1]
Thermochimie
S0solide 214,01 J·mol-1·K-1 [3]
ΔfH0solide −685,6 kJ·mol-1 [3]
Cp 216,44 J·mol-1·K-1 (solide,25 °C)[3]
Propriétés biochimiques
Codons UAU, UAC
pH isoélectrique 5,66[4]
Acide aminé essentiel selon les cas
Occurrence chez les vertébrés3,3 %[5]
Précautions
SIMDUT[6]

Produit non contrôlé
Écotoxicologie
LogP -2.26 [1]
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.
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La tyrosine (abréviations IUPAC-IUBMB : Tyr et Y) est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 20 acides aminés protéinogènes standard, codé sur les ARN messagers par les codons UAU et UAC. Sa chaîne latérale comporte un groupe phénol dont l'hydroxyle est légèrement acide (pKa = 9,76 [7]). Cet acide aminé n'est pas essentiel chez les mammifères mais peut néanmoins être produit en quantité insuffisante par l'organisme dans certains cas particuliers, nécessitant alors un apport alimentaire.

La tyrosine participe à la synthèse des catécholamines : l'adrénaline, la noradrénaline, la dopamine et la DOPA. Elle est aussi précurseur de la mélanine (pigment qui colore la peau, les poils, l'iris) et des hormones thyroïdiennes (formation de thyronine à partir de deux tyrosines).

Synthèse des catécholamines

Biosynthèse

Chez les mammifères, elle est synthétisée par hydroxylation de la phénylalanine, catalysée par la phénylalanine hydroxylase, sauf dans un cas, plus ou moins marqué de phénylcétonurie (maladie résultant d'une accumulation de phénylalanine dans le sang, due à une réduction de l'activité hydroxylase). Elle est donc indispensable, en présence de phénylalanine[réf. nécessaire], et se trouve être un marqueur signifiant de la présence de phénylalanine dans l'environnement.

Chez les plantes et la plupart des microorganismes, la tyrosine est produite à partir du préphénate, un métabolite intermédiaire de la voie du shikimate. Le préphénate subit une décarboxylation oxydative pour donner du p-hydroxyphénylpyruvate, qui est ensuite soumis à une transamination pour donner de la tyrosine et du 2-cétoglutarate.

Biosynthèse de la tyrosine chez les plantes. Le préphénate (à gauche) est d'abord décarboxylé, puis subit une transamination pour donner la tyrosine
Biosynthèse de la tyrosine chez les plantes et les microorganismes

Modifications biochimiques

Le noyau aromatique de la tyrosine (ou parahydroxy phénylalanine) comprend un groupement hydroxyle qui rend sa chaine latérale moins hydrophobe que celle de la phénylalanine (mais la tyrosine est un acide aminé nettement moins soluble dans l'eau que la phénylalanine). Le groupement phénol (benzène+hydroxyle) lui confère une absorption dans l'UV à 277 nm [8] . Sa fonction hydroxyle lui permet d'être phosphorylée par des enzymes appelés kinases. La phosphorylation d'un acide aminé a très souvent un rôle de régulation de l'activité de l'enzyme elle-même. La thréonine et la sérine sont deux autres acides aminés pouvant subir la même phosphorylation. La tyrosine peut également subir une sulfatation ou une hydroxylation.

La tyrosine peut également être modifiée en (3-)nitrotyrosine. Cette réaction de nitration peut affecter la tyrosine en tant qu'acide aminé libre ou que résidu d'acide aminé intégré dans une chaîne polypeptidique. In vivo, cette réaction est majoritairement due à l'action de l'acide péroxynitreux (ou péroxynitrite, ONOOH), mais d'autres voies réactionnelles peuvent également aboutir à la formation de nitrotyrosine. In vitro, le tétranitrométhane (TNM) a aussi été utilisé dans ce but. La nitration de tyrosines est généralement vue comme un phénomène pathologique (e.g. l'augmentation de la concentration plasmatique de nitrotyrosine est considérée comme un biomarqueur de phénomènes inflammatoires), bien que la possibilité que cette réaction soit également un phénomène physiologique ait récemment été suggérée.

Applications thérapeutiques

Henri Laborit fut un des premiers chercheurs à l'employer et à obtenir les brevets mondiaux d'application thérapeutique, dans le traitement des états de choc, des dépressions, de l'hypertension artérielle et de la maladie de Parkinson. Il dut abandonner car il ne trouva personne à l'époque pour les exploiter.

Trouble du déficit de l'attention

L'administration de tyrosine par voie orale, en conjonction avec le 5-HTP (précurseur immédiat de la sérotonine) et un certain nombre de cofacteurs et d'adjuvants[9], a causé une amélioration significative chez 67 % des 85 participants dans un essai clinique sur le trouble du déficit de l'attention avec hyperactivité. À la suite d'un ajustement de la dose basé sur l'excrétion de métabolites urinaires chez ceux qui ne répondaient pas au traitement, le taux de succès s'élevait à 77 %. Il a été fréquemment observé que l'administration de tyrosine n'était pas suffisante, et que la DOPA, sous forme d'extrait standardisé à 40 % de la plante mucuna pruniens (pois mascate) était nécessaire pour atteindre les hausses de catécholamines souhaitées (telles qu'évaluées par la mesure de métabolites urinaires)[10]. Les auteurs de l'étude font remarquer que le degré d'innocuité de ce protocole se compare avantageusement aux méthodes pharmacologiques couramment employées (par exemple, le méthylphénidate (ritaline))[11].

Aliments sources de tyrosine

Comme tous les acides aminés, la tyrosine est présente là où il y a des protéines.

On trouve notamment de la tyrosine dans les aliments suivants :

Cependant, la quantité de tyrosine ingérée ne dépendra pas seulement de ses concentrations dans un aliment donné, mais aussi de la quantité totale consommée. Par exemple, il est plus rare que l'on consomme autant de protéines en mangeant des graines de sésame ou de citrouille que l'on en consomme en mangeant des fèves.

On peut observer de petites étoiles blanches visibles sur la tranche de section de certains fromages à pâte dure comme le parmesan et le comté[12]. Ce sont des cristaux de tyrosine, qui attestent de la protéolyse qui a eu lieu lors de la maturation du fromage. Cette tyrosine peu soluble dans l'eau se rassemble en fines cristallisations.

Action dans le corps humain

La tyrosine intervient dans la synthèse de la mélanine, le pigment naturel de la peau et des cheveux, et dans celle de la thyroxine, l'hormone thyroïdienne. Fin 2017, des recherches[Lesquelles ?] ont émis la possibilité de mort cérébrale suite a la prise en excès, par voie intra veineuse ou voie respiratoire.

Elle a une action sur la dépression ou l’anxiété et intervient dans la formation du neurotransmetteur épinéphrine dans la médullosurrénale[13]. Elle est aussi considérée comme un antioxydant.

Un athlète ou un bodybuilder qui s'entraîne intensivement peut tirer profit d'un complément de L Tyrosine qui, en affectant directement les niveaux de dopamine, peut aider à combattre la fatigue et le stress associés à des séances d'entraînement lourdes et intensives. Certaines études semblent aussi indiquer que la L Tyrosine pourrait être utile dans la perte de poids.

Notes et références

  1. ↑ a b c et d (en) « Tyrosine », sur ChemIDplus, consulté le 8 juillet 2009
  2. ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  3. ↑ a b et c (en) « Tyrosine », sur NIST/WebBook, consulté le 8 juillet 2009
  4. ↑ (en) Francis A. Carey, « Table of pKa and pI values », sur Département de chimie de l'université de Calgary, (consulté le )
  5. ↑ (en) M. Beals, L. Gross, S. Harrell, « Amino Acid Frequency », sur The Institute for Environmental Modeling (TIEM) à l'université du Tennessee (consulté le )
  6. ↑ « Tyrosine (l-) » dans la base de données de produits chimiques Reptox de la CSST (organisme québécois responsable de la sécurité et de la santé au travail), consulté le 25 avril 2009
  7. ↑ (en) Gerald Platzer, Mark Okon et Lawrence P. McIntosh, « pH-dependent random coil 1H, 13C, and 15N chemical shifts of the ionizable amino acids: a guide for protein pK a measurements », Journal of Biomolecular NMR, vol. 60, nos 2-3,‎ , p. 109–129 (ISSN 0925-2738 et 1573-5001, DOI 10.1007/s10858-014-9862-y, lire en ligne, consulté le )
  8. ↑ (en) J.B.A. Ross, W.R. Laws, K.W. Rousslang et H.R. Wyssbrod, « Tyrosine Fluorescence and Phosphorescence from Proteins and Polypeptides », dans J.R. Lakowicz, Topics in Fluorescence Spectroscopy, vol. 3 : Biochemical applications, New-York, Springer (ISBN 978-0-306-47059-2, DOI 10.1007/b112909, lire en ligne)
  9. ↑ Il s'agissait de cofacteurs nécessaires à la synthèse de catécholamines et de sérotonine ainsi que de molécules utiles pour augmenter l'efficacité du traitement : vitamine C : 1 000 mg ; calcium (citrate) : 220 mg ; vitamine B6 : 75 mg ; acide folique : 400 μg ; lysine : 500 mg ; cystéine : 4 500 mg chez les adultes, 2 250 mg chez les enfants ; sélénium : 400 μg chez les adultes et 200 μg chez les enfants. Voir tyrosine hydroxylase et tryptophane hydroxylase.
  10. ↑ La DOPA et le 5HTP sont les précurseurs immédiats de la dopamine et de la sérotonine, respectivement, et les enzymes les synthétisant (tyrosine hydroxylase et tryptophane hydroxylase sont limitantes)
  11. ↑ (en) Hinz M, Stein A, Neff R, Weinberg R, Uncini T, « Treatment of attention deficit hyperactivity disorder with monoamine amino acid precursors and organic cation transporter assay interpretation », Neuropsychiatr Dis Treat, vol. 7,‎ , p. 31–8 (PMID 21326653, PMCID 3035600, DOI 10.2147/NDT.S16270, lire en ligne)
  12. ↑ http://www.produits-laitiers.com/2012/10/15/question-pas-bete-cest-quoi-ces-cristaux-de-sel-dans-mon-fromage/
  13. ↑ (en) McLean A, Rubinsztein JS, Robbins TW, Sahakian BJ., « The effects of tyrosine depletion in normal healthy volunteers: implications for unipolar depression. », Psychopharmacology, vol. 171, no 3,‎ , p. 286-97. (PMID 12955284, lire en ligne)

Liens externes

v · m
Acide aminé protéinogène
Aliphatique
Aromatique
Polaire, non chargé
Charge positive (pKa)
Charge négative (pKa)
Acide aminé non protéinogène
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