پروتئین
این مقاله ممکن است برای مطابقت با استانداردهای کیفی ویکی‌پدیا نیازمند بازنویسی باشد. (ژوئیه ۲۰۲۴) |
پرُوتِئین (به انگلیسی: protein) از مهم‌ترین اجزای بدن است که نقش‌های بسیار حیاتی و مهمی در بدن دارد. این مواد از بهم چسبیدن زنجیره‌های آمینواسیدی تشکیل شده‌اند که براساس نوع پروتئین، تعداد این آمینواسیدها می‌تواند تا چند هزار نیز برسد. پروتئین‌ها طبق نوع و محل حضورشان عملکرد متفاوتی دارند، از جمله این وظایف می‌توان به فعالیت آنزیمی به منظور کاتالیز فرایند، شناسایی میکروب‌ها و سلول‌های سرطانی، انتقال موادی مانند گازهای تنفسی و سیگنال‌دهی اشاره کرد این ماده جز مولکول‌های زیستی محسوب می‌شود.
پروتئین‌ها مانند زنجیری از یک کلاف سه‌بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه‌های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می‌شوند تا یک پلی پپتید را به وجود بیاورند.
ترتیب اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط ژن مشخص می‌شود. اگرچه کد ژنتیک ۲۰ تا اسید آمینه استاندارد را معرفی می‌کند، اما در بعضی از اندامگان‌ها (ارگانیسم‌ها) کد ژنتیک شامل سلنوسیستئین و در بعضی از آرکی‌باکتری‌ها پیرولیزین می‌باشد. گاهی در پروتئین‌ها دگرگونی به وجود می‌آید: یا قبل از آنکه پروتئین بتواند به وظایفش در یاخته عمل کند یا به عنوان قسمتی از مکانیسم بازرسی. پروتئین‌ها معمولاًبه یکدیگر می‌پیوندند تا یک وظیفه‌ای را با یکدیگر انجام دهند که این خود باعث استوار شدن پروتئین می‌شود. چون ترتیب‌های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسید آمینه‌ها در تولید پروتئین‌ها وجود دارد، از این رو انواع بی‌شماری از پروتئین‌ها نیز می‌توانند وجود داشته باشند.[۱] پروتئین‌های درون‌یاخته‌ای در بخشی از سلول به نام ریبوزوم توسط آران‌ای (RNA) ساخته می‌شوند.
در ژانویه ۲۰۱۵ (بهمن ۱۳۹۳) دانشمندان آمریکایی و استرالیایی موفق به بازیافت پروتئین شدند. آنان با استفاده از اوره و نوعی همزن مخصوص، تخم مرغ آب‌پز را دوباره به تخم مرغ خام تبدیل کردند.[۲]
ساختار پروتئین یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار نوع ساختار می‌باشد.
- ساختار اول: به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. پروتئین‌ها پلی‌مرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده‌اند.
- ساختار دوم: به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتئین‌ها خود به چند دسته تقسیم می‌شود:
ساختار دوم قسمتی از یک پروتئین؛ مارپیچ آلفا به رنگ خاکستری و صفحه بتا به رنگ قرمز نمایش داده شده - مارپیچ آلفا ساده‌ترین و انعطاف‌پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین‌ها است. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راست‌گرد است که ساختار آن هر ۴/۵ آنگستروم یک‌بار تکرار می‌شود. در هر دو مارپیچ آلفا، ۶/۳ اسید آمینه وجود دارد؛ یعنی هر ۵/۱ آنگستروم یک اسید آمینه در طول مارپیچ آلفا قرار می‌گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه‌ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می‌باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسیدآمینه در دو انتهای آن تکرار شده‌است.
- صفحه‌های بتا: ساختار صفحه‌های بتا، ساختار دوم بسیار کشیده و چین‌دار می‌باشد. یکی از تفاوت‌های مهم صفحه‌های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسیدآمینه‌هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرارگرفته‌اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می‌گیرند بنابراین صفحه‌های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف‌پذیری ناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین‌رشته‌ای که میان گروه‌های CO یک رشته بتا و NH رشته بتای مجاور ایجاد می‌شوند، به صفحات بتا پایداری می‌بخشند و باعث می‌شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند.
- ساختار سوم: حالت سه‌بعدی که پروتئین بعد از پیچش به خود می‌گیرد گفته می‌شود.
- ساختار چهارم: حالت قرارگیری چند پروتئین در فضا کنار یکدیگر. بیشتر پروتئین‌ها از پیوند زنجیرهای پلی پپتیدی مشابه یا متفاوت ساخته شده‌اند، اتصال بین زنجیرها توسط پیوندهای ضعیف تری برقرار می‌گردد. این ساختار ترتیب قرارگرفتن زیر واحدهای یک پروتئین را شرح می‌دهد و نقش مهمی در توضیح چگونگی شرکت پروتئین در واکنش‌های شیمیایی دارد.
روش‌های تعیین ساختار پروتئین، کشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روش‌های معمول می‌توان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کرد<این دو روش اطلاعات اتمی خوبی دربارهٔ ساختار پروتئین مورد نظر جمع‌آوری می‌کنند.
پراش (تفرق) اشعه ایکس روشی برای مطالعهٔ ساختار مواد بلوری است که در سال ۱۹۱۲ میلادی توسط فون لاوه کشف شد و توسط ویلیام هنری براگ و ویلیام لورنس براگ برای بررسی بلورها بکار گرفته شد.
cryo-electron microscopy روش دیگری است برای مطالعه ساختار پروتئین که معمولاً در دمای نزدیک به نیتروژن مایع انجام می‌شود.
بلورنگاری الکترونی (به انگلیسی: Electron crystallography) روشی برای تعیین آرایش اتم‌ها در جامدات به وسیله میکروسکوپ الکترونی است. این روش می‌تواند مکملی برای بلورنگاری پرتو-ایکس روی پروتئین‌هایی (مانند پروتئین‌های غشائی) که به راحتی نمی‌توانند کریستال سه‌بعدی لازم برای این کار را تشکیل بدهند، دانست.
بانک داده پروتئین (به انگلیسی: Protein Data Bank) (به اختصار PDB) منبعی برای داده‌های ساختار سه‌بعدی پروتئین‌ها و اسیدهای نوکلئیک است. این داده‌ها عموماً توسط بلورنگاری پرتو-ایکس یا بیناب‌نمایی ان‌ام‌آر به دست می‌آیند و توسط زیست‌شناس‌ها یا زیست‌شیمی‌پیشه‌ها از سراسر دنیا برای دسترس عموم آن‌جا گذاشته می‌شوند.
از۲۰نوع اسیدآمینه ۹نوع اسید آمینه ضروری است.
مقدار اسید آمینه ضروری و قابلیت دسترسی آن کیفیت پروتئین را مشخص می‌کند تخم مرغ باکیفیت ترین پروتئین را دارد و اارزش بیولوژیکی ان ۱۰۰است. پروتئین سیب زمینی کم ولی با کیفیت و معادل تخم مرغ است[۳]
کازئین :که فسفوپروتئین(pp)هستند
پروتئین سرم:بتالاکتوگلوبولین. الفالاکتوالبومین. ایمونوگلوبولین. آلبومین‌های سرم
دو نوع رشته پروتئینی دربافت پیوندی وجود دارد رشته‌های کلاژن و کشسان هستند رشته‌های کلاژن باعث افزایش مقاومت بافت می‌شوند
سفیده تخم مرغ
ویرایشاووالبومین کونالبومین اووکولوئید لیزوزیم اووموسین اویدین بازدارنده پروتئاز فلاووپروتئین اپوپروتئین
زرده تخم مرغ
ویرایشلیوتین و فسویتین لیپوپروتئینها
خالص‌سازی پروتئین‌ها
ویرایشخالصسازی پروتئین شامل یک سری مراحل می‌باشد که برای مجزا کردن یک نوع پروتئین از پروتئین‌های مختلط استفاده می‌شود. خالص‌سازی امری حیاتی برای توصیف وظیفه، ساختار و فعل و انفعالات پروتئین مورد نظر می‌باشد. این کار معمولاً با یک بافت زیستی یا کشت میکروبی آغاز می‌شود. مولکول‌ها از یاخته جدا شده و سپس پروتئین‌ها از دیگر مولکول‌های یاخته‌ای جدا می‌شوند. در انتها پروتئین مورد نظر از دیگر پروتئین‌ها جدا می‌شود.[۴]
پروتئین‌سازی
ویرایشاز اطلاعات موجود در دی‌ان‌ای برای ساختن پروتئین‌ها استفاده می‌شود، اما جایگاه دی‌ان‌ای در هسته و جایگاه پروتئین‌سازی در سیتوپلاسم است. اندازه‌گیری‌ها نشان داده‌اند که در یاخته‌هایی که در آن‌ها فعالیت پروتئین‌سازی چندان شدید نیست، مقدار آران‌ای نیز کم است. از طرف دیگر، آران‌ای هم در هسته یافت می‌شود و هم در سیتوپلاسم. بر این اساس دانشمندان به این نتیجه رسیدند که آران‌ای اطلاعات را از دی‌ان‌ای به ریبوزوم‌ها حمل می‌کند. به این نوع آران‌ای که اطلاعات را از دی‌ان‌ای به ریبوزوم‌ها حمل می‌کند، آران‌ای پیک یا پیامبر(mRNA) می‌گویند. نوعی دیگر آران‌ای ناقل (tRNA) است که اسیدهای آمینه را به ریبوزوم منتقل می‌کند، تا ریبوزوم اسیدهای آمینه را بر اساس اطلاعات موجود در mRNA کنار یکدیگر ردیف کند. نوع دیگر آران‌ای ریبوزومی (rRNA) است که در ساختار ریبوزوم‌ها شرکت دارد.
برای ساخت پروتئین در یاخته مراحل زیر باید انجام شود:
- دی‌ان‌ای باید رونویسی شود.
- mRNA از هسته خارج می‌شود و وارد سیتوپلاسم می‌شود.
- در ریبوزوم mRNA به پروتئین ترجمه می‌شود.
- پس از ترجمه، تغییرات بیشتری در پروتئین ساخته شده به وجود می‌آید.
رونویسی
ویرایشساخته شدن mRNA از روی DNA را رونویسی می‌گویند که با کمک آنزیم آران‌ای پلی‌مراز (RNA polymerase) انجام می‌شود. سلول‌های پروکاریوتی فقط یک نوع آنزیم RNA پلی‌مراز دارند. در سلول‌های یوکاریوتی سه نوع آنزیم RNA پلی‌مراز یافت شده‌است که آن‌ها را با علامت‌های I و II و III مشخص می‌کنند.
- RNA پلی‌مراز I فقط رونویسی ژن‌های rRNA را انجام می‌دهد.
- RNA پلی‌مراز II رونویسی پیشسازهای mRNAها و نیز برخی از RNAهای کوچک را انجام می‌دهد.
- RNA پلی‌مراز III رونویسی ژن‌های tRNA و نیز برخی از RNAهای کوچک را کاتالیز می‌کند.
مراحل رونویسی:
- مرحلهٔ ۱: رونویسی با اتصال RNA پلی‌مراز به قسمتی از ژن به نام راه انداز ژن (promoter) شروع می‌شود. راه انداز، قسمتی از DNA است که به RNA پلی‌مراز امکان می‌دهد رونویسی را از محل صحیح آغاز کند و مثلاً این کار را از وسط ژن شروع نکند. راه‌اندازی در نزدیکی جایگاه آغاز رونویسی (initiation site) قرار دارد. جایگاه آغاز رونویسی، به اولین نوکلئوتیدی از DNA گفته می‌شود که رونویسی می‌شود.
- مرحلهٔ ۲: RNA پلی‌مراز دو رشتهٔ DNA را از یکدیگر باز می‌کند.
- مرحلهٔ ۳: RNA پلی‌مراز هم چون قطاری که روی ریل حرکت می‌کند، در طول نوکلئوتیدهای DNA به حرکت در می‌آید و در مقابل هر یک از دئوکسی ریبو نوکلئوتیدهای DNA، ریبونوکلئوتید مکمل را قرار می‌دهد و به علاوه، هر ریبونوکلئوتید جدید را به ریبونوکلئوتید قبلی وصل می‌کند. در رونویسی نیز از همان قوانین جفت شدن بازها که در همانندسازی DNA به کار می‌رود، استفاده می‌شود. تنها تفاوت این است که در مقابل دئوکسی نوکلئوتید A (آدنین دار) در DNA، ریبونوکلئوتید U (یوراسیل دار) در RNA قرار می‌گیرد.
- مرحلهٔ ۴: RNA پلی‌مراز، DNA و mRNA تازه ساخته شده، پس از رونویسی جایگاه پایان رونویسی (termination site)، از یکدیگر جدا می‌شوند و مولکول mRNA برای مرحله بعدی یعنی ترجمه، آزاد می‌شود.
ترجمه
ویرایشاطلاعات در دی‌ان‌ای به صورت رمز ۳ تایی وجود دارد یعنی هر ۳ نوکلئوتید معرف ۱ رمز و هر رمز معرف ۱ اسید آمینه‌است. پس از رونویسی mRNA از هسته خارج می‌شود و در سیتوپلاسم به کمک نوع دیگر آران‌ای به نام تی‌آران‌ای (tRNA) اسید آمینه را به هم متصل می‌کند. tRNA روی mRNA متصل می‌شود و طبق رمزهای tRNA, mRNA اسید آمینه‌ها را کنار هم می‌گذارد؛ و در آخر زنجیرهٔ پپتیدی به وجود می‌آید. به این مرحله ترجمه پروتئین گفته می‌شود.
تغییرات پس از ترجمه
ویرایشگاه پس از تولید پروتئین بر اثر فعالیت سایر آنزیم‌ها با ایجاد یا شکستن پیوندها تغییراتی در پروتئین ساخته شده صورت می‌گیرد.
پروتئین‌های بدن انسان
ویرایشپروتئینهای بدن انسان به سه گروه اصلی پروتئین‌های غشایی (غشای سلول)، پروتئین‌های حلقوی و پروتئین‌های ساختاری یا فیبروز (مانند کلاژن، کراتین و الاستین) تقسیم می‌شوند. پروتئین‌های حلقوی شامل دو گروه اصلی گلوبین‌ها و آلبومینها هستند. گلوبین‌ها مانند هموگلوبین، میوگلوبین و گلوبولین‌ها.
سه پروتئین اصلی خون عبارتند از گلوبولین‌ها، آلبومینها و فیبرینوژن.
کارکردهای سلولی پروتئین‌ها
ویرایش
رفتار سلولی و تمام فعالیت‌هایی که در سلول انجام می‌شود بر عهده پروتئین‌ها است. همه پروتئین‌ها با هم برهم‌کنش دارند و تقریباً می‌توان گفت که همه پروتئین‌ها اثر خود را با همکاری پروتئین‌های دیگر در سلول اعمال می‌کنند و هیچ پروتئینی نیست که در یاخته به تنهایی عمل کند.
زیمایه یا آنزیم یک ماده آلی است که یک فرایند شیمیایی را در یک سازواره یا موجود زنده تقویت یا تضعیف می‌کند ولی خودش دگرگون نمی‌شود. به عبارت دیگر آنزیم‌ها کاتالیزگرهای فرایندهای زیستی هستند و نسبت به کاتالیزگرهای غیر زیستی کارایی بسیار بالایی دارند. اغلب آنزیم‌ها ساختار پروتئینی دارند، به غیر از انواع محدودی از آن‌ها که از جنس ریبونوکلئیک اسید هستند؛ مانند ریبوزیم‌ها.
پادتَن یا آنتی‌بادی پروتئینی است که دستگاه ایمنی بدن از آن استفاده می‌کند تا اجسام بیگانه همچون باکتری و ویروس را پیدا کرده و خنثی سازد. هر پادتن یک پادگن ویژه را در هدف خود تشخیص می‌دهد. پادتن‌ها در ایمنی هومورال دفاع اختصاصی توسط پلاسموسیت‌ها تشکیل می‌شوند.
علامت دهی سلولی
ویرایشسلولها به یکدیگر پیام‌هایی می‌دهند (به‌صورت شیمیایی یا الکتریکی) که به‌واسطهٔ این پیام‌ها با هم صحبت کرده و ارتباط برقرار می‌نمایند و اعمال خود را هماهنگ می‌کنند. از معروف‌ترین پیام‌رسان‌های شیمیایی «هورمون» ها هستند. هورمون ماده‌ای شیمیایی است که در غدد درون‌ریز ساخته شده و به داخل جریان خون می‌ریزد. این ماده روی سلول‌های هدف گیرنده دارد و با نشستن روی آن اعمال سلول را تغییر می‌دهد. گیرنده‌های هورمون‌های امینو اسیدی در روی سلول‌های هدف قرار دارد. هورمون‌ها گاهی از یک غده در یک نقطه از بدن ترشح می‌شوند و اثر خود را در نقطه‌ای دورتر اعمال می‌کنند. هورمون‌ها و پیام‌رسان‌های شیمیایی به دسته‌های مختلفی تقسیم می‌شوند. برخی از هورمون‌ها توانایی عبور از غشای سلولی و ورود به سلول را دارند و برخی دیگر نمی‌توانند از غشا عبور کنند. دستهٔ اخیر گیرنده‌هایی در سطح سلول دارند که پس از اتصال به آن‌ها، پیام خود را با واسطهٔ چندین مولکول دیگر به داخل سلول منتقل می‌کنند. برخی از این واسطه‌ها را «پیام‌رسان ثانویه» می‌گویند (ورارسانی پیام). از معروف‌ترین «سیستم‌های پیام‌رسانی ثانویه» سیستم «جی‌پروتئینها» است. این سیستم در مدار بسیاری از هورمون‌ها دیده می‌شود.[۵]
سلول‌های موجودات پرسلولی توسط انواعی از ملکول‌های پروتئینی و غیر پروتئینی به یکدیگر چسبیده باقی می‌مانند. این اتصال‌های گوناگون است که سلول‌های یک بافت را در کنار هم و بافت‌های مجاور را در کنار هم نگه‌می‌دارد. این پروتئین‌ها در سازمان بندی سلول نقش دارند مثل: اکتین و میوزین
پروتئین و بیماری‌ها
ویرایشدر سطح مولکولی، کلیه مکانیسم‌های زیستی سلول‌ها توسط پروتئین‌ها انجام می‌شود. پروتئین‌ها با ارتباط با یکدیگر به‌طور دقیق و بسیار کنترل شده‌ای وظایف خود را انجام می‌دهند. اساس مولکولی اغلب بیماری‌ها، بروز نقص یا تداخل در این کارکرد عادی پروتئین‌ها، که از طریق آن مکانیسم‌های زیستی سلولی را انجام می‌دهند، می‌باشد. اگر کار پروتئین‌ها از حالت طبیعی خارج شود می‌توانند باعث بروز بیماری‌های مختلف شوند. از جمله این بیماری‌ها سرطان است.
پریون یکی از پروتئین‌هایی است که به‌طور عادی در سلول‌های عصبی بیان می‌شود. جهش در این پروتئین می‌تواند باعث تغییر ساختار این پروتئین شده به‌طوری‌که پروتئین جهش یافته می‌تواند مجتمع شده و پلاک‌های پروتئینی را در سلول‌های عصبی ایجاد کند.
پروتئین‌ها در رژیم غذایی
ویرایشمقاله اصلی پروتئین‌ها در رژیم غذایی
پروتئین‌ها مواد مغذی اصلی هر سلول زنده هستند. در ساختمان آن‌ها نه تنها کربن، هیدروژن و اکسیژن وجود دارد، بلکه ازت و گاهی گوگرد نیز موجود می‌باشد. پروتئین‌ها مسئول انجام اعمال گوناگونی هستند. نقش آن‌ها از تشکیل ماده انقباضی عضلات گرفته تا ساختن بعضی از هورمون‌ها، آنزیم‌ها و آنتی‌بادی‌ها، تبدیل انرژی شیمیایی به کار و انتقال اکسیژن و هیدروژن متنوع می‌باشد.
بازیافت پروتئین
ویرایشدر ژانویه ۲۰۱۵ (بهمن ۱۳۹۳) دانشمندان آمریکایی و استرالیایی موفق شدند با استفاده از اوره و نوعی همزن مخصوص، تخم مرغ آب‌پز را دوباره به تخم مرغ خام تبدیل کنند. برای این کار ابتدا با استفاده از اوره سفیده جامد و پخته تخم مرغ را تبدیل به مایع کردند، اما هنوز رشته‌های پروتئین به نحوی نامطلوب در هم پیچیده بودند. برای رفع این مشکل دانشمندان با یک همزن مخصوص که جریان گردابی ایجاد می‌کرد به تدریج رشته‌های پروتئین را از هم باز و به آرامی جدا کردند تا اینکه دوباره در ساختاری مناسب تا بخورند. بازیافت پروتئین کاری گرانقیمت است و حدود چهار روز طول می‌کشد چون در واقع باید عملی مثل دیالیز، البته در سطح مولکولی، انجام شود اما روش جدید در عرض چند دقیقه به نتیجه می‌رسد. این کار مثل این است که تای پیراهنی را که بد تا شده باز کنیم، آن را اتو کنیم و چین و چروک‌های ناخواسته را از بین ببریم و بعد دوباره آن را تا کنیم.[۲]
جستارهای وابسته
ویرایشمنابع
ویرایش- ↑ http://en.wikipedia.org/wiki/Proteins
- ↑ ۲٫۰ ۲٫۱ دانشمندان تخم‌مرغ آب‌پز را دوباره به تخم‌مرغ خام تبدیل کردند بی‌بی‌سی فارسی
- ↑ شیمی مواد غذایی جان ام. دمان ص69-70
- ↑ http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_purification
- ↑ «رشد> فعالیت‌های علمی> المپیاد زیست> مسابقه - سیگنال‌های سلولی (مسابقهٔ شمارهٔ بیست)». بایگانی‌شده از اصلی در ۱ ژوئیه ۲۰۱۱. دریافت‌شده در ۱۹ مارس ۲۰۰۹.
- آلبرت لنینگر، مایکل کاکس، دیویدلی نلسون (۱۳۸۵)، اصول بیوشیمی لنینجر، ترجمهٔ رضا محمدی، آییژ، شابک ۹۶۴-۸۳۹۷-۰۵-۸
- Amino Acids and Peptides by G. C. Barrett and D. T. Elmore- Cambridge University Press, 1998- UK
