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- グルタミンシンテターゼまたはグルタミン合成酵素 (グルタミンごうせいこうそ、Glutamine synthetase、GS、 EC 6.3.1.2) は、窒素の代謝に必須の役割を果たす酵素で、グルタミン酸とアンモニアの縮合によってグルタミンを合成する反応を触媒する。 グルタミン酸 (Glutamate) + ATP + アンモニア (NH3) → グルタミン (Glutamine) + ADP + リン酸 (Pi) グルタミンシンテターゼ (GS) は硝酸イオンの還元、アミノ酸の分解、光呼吸によって生じたアンモニアを利用する。グルタミンのアミド基が、グルタミンを経由するの代謝産物を合成する際の窒素源となる。 アンモニウムイオンと水分子の競合、それらの結合親和性、アンモニウムイオンの濃度は、グルタミンの合成と加水分解に影響を与える。アンモニウムイオンがアシル-リン酸中間体を攻撃したときにはグルタミンが形成され、水分子が攻撃したときにはグルタミン酸が再形成される。カチオンと負に帯電したポケットの間の静電的な力のため、アンモニウムイオンは水分子よりも強くGSへ結合する。他の反応としては、アンモニウムイオン (NH4+) ではなくヒドロキシルアミン (NH2OH) がGSに結合し、γ-グルタミルヒドロキサム酸 (γ-glutamylhydroxamate) が生じる反応が考えられる。 (ja)
- グルタミンシンテターゼまたはグルタミン合成酵素 (グルタミンごうせいこうそ、Glutamine synthetase、GS、 EC 6.3.1.2) は、窒素の代謝に必須の役割を果たす酵素で、グルタミン酸とアンモニアの縮合によってグルタミンを合成する反応を触媒する。 グルタミン酸 (Glutamate) + ATP + アンモニア (NH3) → グルタミン (Glutamine) + ADP + リン酸 (Pi) グルタミンシンテターゼ (GS) は硝酸イオンの還元、アミノ酸の分解、光呼吸によって生じたアンモニアを利用する。グルタミンのアミド基が、グルタミンを経由するの代謝産物を合成する際の窒素源となる。 アンモニウムイオンと水分子の競合、それらの結合親和性、アンモニウムイオンの濃度は、グルタミンの合成と加水分解に影響を与える。アンモニウムイオンがアシル-リン酸中間体を攻撃したときにはグルタミンが形成され、水分子が攻撃したときにはグルタミン酸が再形成される。カチオンと負に帯電したポケットの間の静電的な力のため、アンモニウムイオンは水分子よりも強くGSへ結合する。他の反応としては、アンモニウムイオン (NH4+) ではなくヒドロキシルアミン (NH2OH) がGSに結合し、γ-グルタミルヒドロキサム酸 (γ-glutamylhydroxamate) が生じる反応が考えられる。 (ja)
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- グルタミン合成酵素 、グルタミン酸-アンモニアリガーゼ (ja)
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- ネズミチフス菌 Salmonella Typhimurium のグルタミンシンテターゼの12サブニット構造。 (ja)
- Crystallographic structure of glutamine synthetase from salmonella typhimurium. (ja)
- ネズミチフス菌 Salmonella Typhimurium のグルタミンシンテターゼの2つのモノマーの間の活性部位。カチオン結合部位が黄色と橙色、ADPが桃色、ホスフィノスリシン が青色で示されている。 (ja)
- ネズミチフス菌 Salmonella Typhimurium のグルタミンシンテターゼの12サブニット構造。 (ja)
- Crystallographic structure of glutamine synthetase from salmonella typhimurium. (ja)
- ネズミチフス菌 Salmonella Typhimurium のグルタミンシンテターゼの2つのモノマーの間の活性部位。カチオン結合部位が黄色と橙色、ADPが桃色、ホスフィノスリシン が青色で示されている。 (ja)
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- ネズミチフス菌 Salmonella Typhimurium のグルタミンシンテターゼの2つのモノマーの間の活性部位。カチオン結合部位が黄色と橙色、ADPが桃色、ホスフィノスリシン (phosphinothricin) が青色で示されている。
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- グルタミンシンテターゼまたはグルタミン合成酵素 (グルタミンごうせいこうそ、Glutamine synthetase、GS、 EC 6.3.1.2) は、窒素の代謝に必須の役割を果たす酵素で、グルタミン酸とアンモニアの縮合によってグルタミンを合成する反応を触媒する。 グルタミン酸 (Glutamate) + ATP + アンモニア (NH3) → グルタミン (Glutamine) + ADP + リン酸 (Pi) グルタミンシンテターゼ (GS) は硝酸イオンの還元、アミノ酸の分解、光呼吸によって生じたアンモニアを利用する。グルタミンのアミド基が、グルタミンを経由するの代謝産物を合成する際の窒素源となる。 アンモニウムイオンと水分子の競合、それらの結合親和性、アンモニウムイオンの濃度は、グルタミンの合成と加水分解に影響を与える。アンモニウムイオンがアシル-リン酸中間体を攻撃したときにはグルタミンが形成され、水分子が攻撃したときにはグルタミン酸が再形成される。カチオンと負に帯電したポケットの間の静電的な力のため、アンモニウムイオンは水分子よりも強くGSへ結合する。他の反応としては、アンモニウムイオン (NH4+) ではなくヒドロキシルアミン (NH2OH) がGSに結合し、γ-グルタミルヒドロキサム酸 (γ-glutamylhydroxamate) が生じる反応が考えられる。 (ja)
- グルタミンシンテターゼまたはグルタミン合成酵素 (グルタミンごうせいこうそ、Glutamine synthetase、GS、 EC 6.3.1.2) は、窒素の代謝に必須の役割を果たす酵素で、グルタミン酸とアンモニアの縮合によってグルタミンを合成する反応を触媒する。 グルタミン酸 (Glutamate) + ATP + アンモニア (NH3) → グルタミン (Glutamine) + ADP + リン酸 (Pi) グルタミンシンテターゼ (GS) は硝酸イオンの還元、アミノ酸の分解、光呼吸によって生じたアンモニアを利用する。グルタミンのアミド基が、グルタミンを経由するの代謝産物を合成する際の窒素源となる。 アンモニウムイオンと水分子の競合、それらの結合親和性、アンモニウムイオンの濃度は、グルタミンの合成と加水分解に影響を与える。アンモニウムイオンがアシル-リン酸中間体を攻撃したときにはグルタミンが形成され、水分子が攻撃したときにはグルタミン酸が再形成される。カチオンと負に帯電したポケットの間の静電的な力のため、アンモニウムイオンは水分子よりも強くGSへ結合する。他の反応としては、アンモニウムイオン (NH4+) ではなくヒドロキシルアミン (NH2OH) がGSに結合し、γ-グルタミルヒドロキサム酸 (γ-glutamylhydroxamate) が生じる反応が考えられる。 (ja)
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- グルタミンシンテターゼ (ja)
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- グルタミンシンテターゼ (ja)
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